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https://rinacional.tecnm.mx/jspui/handle/TecNM/2526Full metadata record
| DC Field | Value | Language |
|---|---|---|
| dc.contributor.advisor | PEÑA MONTES, CAROLINA | - |
| dc.contributor.advisor | QUINTANA CASTRO, RODOLFO | - |
| dc.contributor.author | LARA SÁNCHEZ, JONATHAN | - |
| dc.creator | LARA SÁNCHEZ, JONATHAN | - |
| dc.date.accessioned | 2021-09-10T17:49:33Z | - |
| dc.date.available | 2021-09-10T17:49:33Z | - |
| dc.date.issued | 2020-06-17 | - |
| dc.identifier.uri | https://rinacional.tecnm.mx/jspui/handle/TecNM/2526 | - |
| dc.description | El estudio de los microorganismos extremófilos ha contribuido a avances tecnológicos e industriales debido a que estos organismos y sus enzimas pueden soportar las condiciones drásticas que a menudo prevalecen en el ámbito industrial y biotecnológico. Actualmente, se ha estudiado una gran variedad de enzimas producidas por extremófilos con diversas de aplicaciones, lo que ha estimulado la búsqueda de nuevas extremoenzimas con propiedades específicas. Las enzimas que hidrolizan a los fosfolípidos, llamadas fosfolipasas, han sido aplicadas con éxito en la industria de panadería, biosíntesis y modificación de lípidos, refinación de aceites comestibles y en productos farmacéuticos, sin embargo, son pocos los reportes de fosfolipasas de extremófilos. Por lo anterior, el objetivo del presente trabajo fue la clonación y caracterización de una fosfolipasa de Brevibacillus thermoruber HT42 para su aplicación biotecnológica. Se analizaron in silico dos secuencias de aminoácidos (PLA-HT y PLC- HT) que codifican para posibles fosfolipasas, y se encontró que PLC-HT está relacionada con una proteína de transporte en la membrana y no presenta sitio activo, por lo cual fue descartada. Se seleccionó una posible fosfolipasa A2 (PLA-BT) en la que se identificó el canal oxianión y un sitio activo formado por una diada catalítica (Ser38-Asp183), característico de fosfolipasas citolíticas. Esta enzima fue clonada y expresada en E. coli BL21 DE3pLysS, con una actividad de 332.7 μKat, y se encontró que la proteína recombinante PLA-BT es una enzima termófila (60 oC)-alcalófila (pH 8) con peso molecular de 35.5 kDa, que posiblemente forma dímeros, y con preferencia por sustratos de cadena media, empleando como sustratos p-NF-ésteres. | es_MX |
| dc.language.iso | spa | es_MX |
| dc.publisher | Tecnológico Nacional de México | es_MX |
| dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0 | es_MX |
| dc.subject | info:eu-repo/classification/cti/7 | es_MX |
| dc.subject.other | CLONACIÓN, CARACTERIZACIÓN, FOSFOLIPASA, Brevibacillus thermoruber HT42 | es_MX |
| dc.title | CLONACIÓN Y CARACTERIZACIÓN DE UNA FOSFOLIPASA DE Brevibacillus thermoruber HT42 AISLADO DE LA ZONA GEOTERMAL LOS HUMEROS | es_MX |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/masterThesis | es_MX |
| dc.contributor.director | OLIART ROS, ROSA MARÍA | - |
| dc.rights.access | info:eu-repo/semantics/openAccess | es_MX |
| dc.publisher.tecnm | Instituto Tecnológico de Veracruz | es_MX |
| Appears in Collections: | POSGRADO | |
Files in This Item:
| File | Description | Size | Format | |
|---|---|---|---|---|
| 2020 Jonathan Lara Sánchez.pdf | CLONACIÓN, CARACTERIZACIÓN, FOSFOLIPASA, Brevibacillus thermoruber HT42 | 1.94 MB | Adobe PDF | View/Open |
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