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https://rinacional.tecnm.mx/jspui/handle/TecNM/3287| Title: | Purificación de las lectinas de Vigna unguiculata y su actividad antioxidante |
| Authors: | Mancera-Castro, Pedro%958449 |
| Issue Date: | 2021-06-01 |
| Publisher: | Tecnológico Nacional de México |
| metadata.dc.publisher.tecnm: | Instituto Tecnológico de Celaya |
| Description: | Las lectinas son proteínas que no son producto de una respuesta inmune, muestran especificidad al unirse a carbohidratos y otras glicoproteínas, de forma libre o enlazados a membranas celulares, causando su aglutinación o precipitación. La aplicación de estas biomoléculas se ha extendido en diversas área de la medicina, inmunología, glicobiología, farmacología, entre otras. Las lectinas pueden ser obtenidas de fuentes vegetales, animales o microbiológicas, entre las más ampliamente utilizadas y estudiadas se encuentran aquellas de origen vegetal, en donde las leguminosas representan una fuente importante de estas moléculas. Sin embargo, las lectinas obtenidas a partir del género Vigna han sido poco estudiadas, como es el caso de la especie Vigna unguicualta (frijol vaquita). Es por ello, que el objetivo del presente trabajo fue realizar la purificación de las lectinas de Vigna unguiculata y evaluar la actividad antioxidante de esta proteína. El frijol fue obtenido del municipio de Tulancingo, Hidalgo; y se determinó dimensiones (largo, ancho y grosor) y contenido de proteína cruda (método Kjeldahl). Las lectinas fueron purificadas por medio de cromatografía de afinidad (matriz fetuína-agarosa) a partir del extracto proteínico obtenido por medio de precipitación por sulfato de amonio; el proceso de purificación fue monitoreado por medio de la cuantificación de la proteína soluble (método de Bradford), absorbancia (280 nm) y la hemaglutinación de eritrocitos humanos A y O. La actividad antioxidante se evaluó con los métodos FRAP y ABTS. Las semillas presentaron un tamaño promedio de 1.08 ± 0.13 cm largo, 0.60 ± 0.06 cm ancho y 0.75 ± 0.05 cm grosor y contienen 22.78 % de proteína. La lectina se logró separar entre las fracciones 54 a 68, alcanzando una actividad especifica de 11906.98 UH/mg con un grado de purificación de 69.30 y rendimiento de 0.44%. La actividad hemaglutinante fue de 512 UH en eritrocitos del grupo A y B. La actividad antioxidante de la lectina (236.9 μmol ET/g) determinada por ABTS, fue 4 veces mayor, en comparación con el extracto proteínico (58.7 μmol ET/g) y 5 veces superior a la mostrada por la harina (48.6 μmol ET/g), mientras que con el método de FRAP la lectina no mostró actividad, debido posiblemente a las condiciones de pH del medio que al parecer afectan la actividad de la lectina, sin embargo, la harina presentó 10.7 μmol ET/g y el extracto proteínico 8.3 μmol ET/g. Este estudio presenta la base para una posterior caracterización bioquímica y de estabilidad a diferentes agentes fisicoquímicos y enzimáticos, así como su posible aplicación en el área biológica y médica. |
| metadata.dc.type: | info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Appears in Collections: | Maestría en Ciencias en Ingeniería Bioquímica |
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