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https://rinacional.tecnm.mx/jspui/handle/TecNM/4263| Title: | Caracterización del extracto proteico extracelular del hongo Phlebia floridensiscon potencial biotecnológico. |
| Authors: | Amezquita Novelo, Roberto Ariel |
| metadata.dc.subject.other: | Phlebia floridensis |
| Issue Date: | 2019-07-28 |
| Publisher: | Tecnológico Nacional de México |
| metadata.dc.publisher.tecnm: | Instituto Tecnológico de Mérida |
| Description: | Los hongos de la pudrición blanca pueden degradar diferentes tipos de compuestos recalcitrantes y xenobióticos presentes en el medio ambiente debido a su capacidad natural para modificar los enlaces químicos de diversos componentes fenólicos de la lignina y sus derivados (Martani et al., 2017).En el 2015 se aislaron doce cepas de hongos en la Península de Yucatán, solo una de ellas demostró actividad decolorativa en diferentes tintes durante el análisis preliminar; esta cepa fue identificada mediante la amplificación de la secuencia del espaciador transcribible interno(ITS) como Phlebia floridensis.En el presente trabajo, se estudió el extracto enzimático extracelular de P. floridensis. Se realizaron ensayos más extensos en placas de medio mínimo con agar usando compuestos fenólicos y no fenólicos, colorantes de antroquinona y colorantes de trifenilmetano. Como resultado, la cepa P. floridensispudo mineralizar Anilina Azul, Azul Metílico, Azul Brillante G250, Azul Brillante R250, Verde Malaquita y los siguientes sustratos: 2,6-dimetoxifenol (2,6 DMP), N, N-Dimetil -p-fenilendiamina (DMPPDA), sal de diamonio 2,2'-azino-bis (3-etilbenzotiazolin-6-sulfónico) (ABTS) y Guayacol (GUA). Por lo tanto, el extracto enzimático de P. floridensismostró un perfil extremadamente versátil contra diferentes compuestos. Posteriormente,fue determinada la presencia de proteínas de 20 a 70 kDa utilizando SDS-PAGE. Después de esto, se realizó un proceso de enriquecimiento de enzimas mediante cromatografía de intercambio catiónico estableciendo que la fracción con actividad máxima se eluyó a una concentración de NaCl 0,1M. Esta fracción se analizó utilizando diferentes compuestos fenólicos y no fenólicos. El tamaño de la enzima con mayor actividad fue de aproximadamente 50kDa. La banda con actividad fue seleccionada y fue enviada para el análisisde secuenciación por LC-MS/MS. La información obtenida de la secuenciación fue comparada con diferentes bancos de proteínas y por homología se determinó que se trata de una cloroperoxidasa. Con base en estos resultados, sugerimos que esta 7cepa podría ser una fuente de nuevas peroxidasas y oxidasas útiles en diferentes procesos biotecnológicos. |
| metadata.dc.type: | info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Appears in Collections: | Maestría en Ciencias de los Alimentos y Biotecnología |
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|---|---|---|---|---|
| Roberto Ariel Amezquita Novelo 816222.pdf | TESIS MAESTRÍA | 1.38 MB | Adobe PDF | View/Open |
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