1. Repositorio Institucional del Tecnológico Nacional de México (RI - TecNM)
2. Tesis de Posgrado
3. Chiapas
4. Instituto Tecnológico de Tuxtla Gutiérrez
5. TESIS DE MAESTRIA
6. MAESTRÍA EN CIENCIAS EN INGENIERÍA BIOQUÍMICA

Título :	ANÁLISIS IN SILICO DE LA ESTRUCTURA DE Β-GALACTOSIDASA CODIFICADA POR EL GEN BGLY DE ALICYCLOBACILLUS SP. PA2
Autor :	LÓPEZ VELÁZQUEZ, CARLOS I. PEGGY ELIZABETH ALVAREZ GUTIÉRREZ, PEGGY%216507
metadata.dc.subject.other:	In silico, modelamiento, homología, termófilo
Fecha de publicación :	2022-05-01
Editorial :	Tecnológico Nacional de México
metadata.dc.publisher.tecnm:	Instituto Tecnológico de Tuxtla Gutiérrez
Descripción :	Hoy en día las simulaciones, visualizaciones y modelados de diferentes fenómenos biológicos se realizan de manera computacional, es decir in silico. En particular, el modelamiento se ha convertido en una herramienta importante para el análisis de las determinantes moleculares que influyen en los mecanismos de catálisis de las enzimas. Actualmente, los estudios moleculares se encuentran dirigidos hacía enzimas mesófilas, dando la oportunidad al estudio de estructuras moleculares de enzimas extremófilas. Por lo tanto, el objetivo de este trabajo, fue el de analizar in silico las características moleculares y estructurales de la β-galactosidasa de Alicyclobacillus sp. PA2, que le confieren la capacidad de realizar la catálisis en condiciones termofílicas. Primeramente se obtuvo la secuenciación nucleotídica del gen Bgly a partir del ADN de Alicyclobacillus sp. PA2, el cual fue extraído con un método determinado para bacterias termófilas. Posteriormente, se modeló por homología la estructura molecular de la β-galactosidasa de Alicyclobacillus sp. PA2, se compararon sus características moleculares y estructurales con distintas βgalactosidasas tanto termófilas como mesófilas. El gen Bgly lo conforman 2065 pares de bases, los cuales constituyen 688 aminoácidos en la cadena peptídica de la proteína. El modelo tridimensional de la β-galactosidasa de Alicyclobacillus sp. PA2 obtuvo una calidad del 94.88% conforme al grafico de Ramachandran. Se pudieron identificar tres dominios altamente conservados por las β-galactosidasas termófilas estudiadas, la Glyco-hydro-42 (sitio activo), trimerización y C-terminal. Por otro lado, se observó que el contenido de prolinas influye en la termoestabilidad de las enzimas. En general, las β-galactosidasas termófilas presentaron modificaciones tanto moleculares como estructurales que disminuyen su entropía, provocando que permanezcan estables en condiciones termófilas.
metadata.dc.type:	info:eu-repo/semantics/masterThesis
Aparece en las colecciones:	MAESTRÍA EN CIENCIAS EN INGENIERÍA BIOQUÍMICA

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